definizione
Detti anche peptidasi o proteinasi sono enzimi proteolitici, ovvero idrolasi in grado di catalizzare la rottura del legame peptidico tra il gruppo amminico e il gruppo carbossilico delle proteine: questo meccanismo enzimatico permette di degradare le lunghe catene di molecole di proteine in frammenti più corti (peptidi) e nei loro componenti (aminoacidi); gli enzimi proteolitici sono ubiquitari, cioè presenti nei batteri, nell’archea, in alcuni tipi di alghe, in alcuni virus e nelle piante, ma soprattutto negli animali.
funzione delle proteasi
Le proteasi del tubo digerente, sintetizzate a livello dello stomaco, del pancreas e della mucosa intestinale: questi enzimi, nel loro insieme, sono essenziali per la digestione delle proteine alimentari, che vengono ridotte a frammenti molecolari sufficientemente piccoli da permetterne l’assorbimento; le proteinasi adibite alla digestione delle proteine di origine alimentare rappresentano soltanto una piccola parte degli enzimi proteolitici, in quanto la maggioranza delle sostanze ad azione biologica sono proteine.
Molti ormoni, sono molecole di natura proteica, pertanto proteasi specifiche possono regolarne l’attività degradandole; le cellule del sistema immunitario contengono proteasi in grado di digerire la membrana cellulare dei microorganismi estranei. Alcune proteasi plasmatiche, come l’antitrombina III e la plasmina, giocano un ruolo importante nella coagulazione, impedendo un’eccessiva attivazione di questo meccanismo, che viene invece esaltato dalla trombina (anch’essa appartenente alla grande famiglia delle proteasi); l’azione modulatoria delle proteasi risulta quindi fondamentale nella regolazione delle varie funzioni corporee.
classificazione delle proteasi
Esistono diversi tipi di enzimi proteolitici, classificati in base ai siti in cui essi catalizzano la scissione delle proteine; le due classi principali sono le esopeptidasi, che accorciano la catena polipeptidica rimuovendo un residuo alla volta (se questo avviene dal N-terminale si parla di aminopeptidasi, se invece la rimozione avviene in corrispondenza dell’estremità C-terminale, si parla di carbossipeptidasi), e le endopeptidasi, che agiscono frammentando la catena polipeptidica al suo interno e non alle estremità, originando peptidi di varia lunghezza.
Le endopeptidasi impiegano vari meccanismi catalitici, agendo su specifici siti di clivaggio determinanti dalla presenza di specifici amminoacidi o sequenze amminoacidiche: questi enzimi proteolitici sono dotati di una certa specificità, in quanto idrolizzano preferenzialmente i legami peptidici nei quali il gruppo ammidico -CO-NH- è legato ad un determinato amminoacido piuttosto che a un altro; all’interno di questo gruppo vi sono l’endopeptidasi aspartica, l’endopeptidasi glutammica, la metallo-endopeptidasi, l’endopeptidasi cisteina, l’endopeptidasi serina e l’endopeptidasi treonina.
La tripsina, enzima proteolitico prodotto dal pancreas, ad esempio idrolizza i legami peptidici in corrispondenza dei residui di lisina e arginina: se una proteina contiene un certo numero di tali amminoacidi, in seguito all’idrolisi verrà scissa dalla tripsina in frammenti peptidici i cui amminoacidi C-terminali saranno la lisina o l’arginina, numericamente equivalenti al numero di amminoacidi lisina e arginina +1. In modo analogo la chimotripsina idrolizza le proteine in corrispondenza dei residui di amminoacidi contenenti gruppi aromatici come la tirosina, la fenilalanina ed il triptofano.
funzioni digestive
Le proteasi del sistema digestivo hanno come funzione di ridurre le proteine in peptidi assimilabili: la pepsina è la peptidasi più abbondante nel succo gastrico ed è in grado di digerire solo il 20% del contenuto proteico presente nel bolo alimentare, favorendo l’azione del succo enterico e del succo pancreatico nell’intestino tenue; la chimotripsina e la tripsina sono sintetizzate dal pancreas e secrete nel duodeno.
Vari cibi sono ricchi di proteasi, l’ananas contiene bromelina; la papaia contiene papaina, i fichi la ficina, i kiwi l’actinidina: questi enzimi sono delle proteasi a cisteina, in grado di rendere cibi più digeribili ma possono essere responsabili dell’insorgenza di allergie alimentari.
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