definizione
Enzima proteolitico, della classe delle idrolasi, presente del succo gastrico: deriva, per attivazione da parte dell’acido cloridrico, dal pepsinogeno secreto dalle ghiandole piloriche e dalle cellule principali delle ghiandole del fondo dello stomaco; dal greco πέψις (pépsis → digestione).
In ambiente acido, la pepsina determina la trasformazione delle sostanze proteiche in in grossi frammenti peptidici (peptoni), solubili in acqua; la sua attività si svolge a pH variabile tra 1,5 e 4,5, ad una temperatura fra i 37 °C e i 42 °C, condizioni compatibili con l’ambiente gastrico in cui opera; secondo l’origine del fermento e la natura del substrato, la sua efficacia che aumenta in modo esponenziale al diminuire del pH.
Individuata inizialmente nel 1836 da Theodor Schwann, la pepsina è stata il primo enzima animale ad essere stato descritto.
funzioni della pepsina
La pepsina digerisce la maggior parte delle proteine, fatta eccezione per la mucina e per alcune varietà di protamine e di cheratina: le proteine denaturate vengono scisse più facilmente e rapidamente di quelle integre; svolge un importante ruolo nella digestione delle proteine alimentari, anche se non è indispensabile perché anche i succhi intestinali sono in grado di scindere le proteine in peptoni.
Si dicono peptogene le sostanze (gelatina, peptoni …) capaci di aumentarne la secrezione della mucosa gastrica: la sua scarsezza (ipochilia) o addirittura la sua mancanza (achilia) nel succo gastrico caratterizza la maggioranza delle gastriti croniche, le neoplasie gastriche, l’anemia perniciosa, l’achilia congenita, ma anche l’aerogastria e le dispepsie o la M.R.G.E.; un sua aumento può manifestarsi in talune gastriti croniche e nell’ulcera gastrica.
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