definizione
Tripeptide con proprietà antiossidanti, costituito da cisteina e glicina (legate da un normale legame peptidico) e glutammato (legato alla cisteina con un legame isopeptidico tra il gruppo carbossilico della catena laterale del glutammato e il gruppo amminico della cisteina): questa particolare composizione chimica conferisce al glutatione un’elevata capacità di ossidarsi o ridursi, proteggendo le proteine e gli altri composti ossidabili dall’azione deleteria dei radicali liberi; in particolare, il glutatione rientra nella composizione di un gruppo di enzimi ad azione antiossidante, chiamati glutatione perossidasi, che catalizzano la neutralizzazione dell’acqua ossigenata e di altri perossidi.
L’azione protettiva nei confronti dei R.O.T.S. si concretizza grazie al fatto che il glutatione ridotto cede il proprio idrogeno (H+), che funge da accettore di un elettrone (e-) proveniente da molecole reattive dell’ossigeno (radicali liberi dell’ossigeno): il glutatione ossidato, per riacquistare la propria attività antiossidante, deve tornare nella forma ridotta, grazie ad un enzima NADPH dipendete, chiamato glutatione reduttasi; questa capacità di rigenerarsi continuamente permette di considerare il glutatione come il più potente antiossidante presente nell’organismo umano.
Gli acronimi GSH e GS-SG rappresentano rispettivamente il glutatione in fase ridotta (GSH) ed in fase ossidata (GS-): in alcune reazioni, come le cicloossigenasi (che trasformano l’acido arachidonico in prostanoidi) due molecole di glutatione passano dallo stato ridotto allo stato ossidato, attraverso la la formazione di un ponte disolfuro (-S-S-) e la condensazione delle due molecole nella forma ossidata.