definizione
Molecola organica contraddistinta dalla presenza sia di un gruppo amminico (-NH2), denominato N-terminus, sia da un gruppo carbossilico (-COOH) denominato C-terminus: questa dualità conferisce agli amminoacidi la proprietà di essere, allo stesso tempo, molecole acide, grazie al gruppo carbossilico acido (-COOH), e molecole basiche, per la presenza di un gruppo amminico basico (-NH2), rendendole molecole anfotere (zwitterioni); in funzione del valore del pH dell’ambiente in cui si trova la molecola, i due gruppi terminali sono neutri o ionizzati.
Da un punto di vista biochimico, con il termine amminoacidi ci si riferisce più spesso agli L-α-amminoacidi, di formula generica NH2-CHR-COOH, cioè dove al carbonio α, in configurazione L (enantiomero levogiro), sono legati sia il gruppo amminico, sia il gruppo carbossilico, sia un radicale che può essere rappresentato da catene eterogenee.
Gli amminoacidi possono essere le unità costitutive delle proteine ed in questo caso vengono definiti proteinogenici; i differenti amminoacidi sono connessi fra loro, per formare le catene polipeptidiche,
per mezzo di un legame covalente (detto legame peptidico o giunto peptidico) che unisce il N-terminus di un amminoacido col C-terminus dell’aminoacido che segue nella catena amminoacidica: le semplici catene di polipeptidi costituiscono la struttura primaria delle proteine. In natura, conosciamo classicamente 20 amminoacidi proteinogenici, anche se recentemente sono stati inseriti nel novero dei costituenti delle proteine anche la selenocisteina e la pirrolisina: alcuni autori considerano anche la N-formil-metionina, un derivato della metionina, fra gli amminoacidi proteinogenici; l’essere umano è in grado di sintetizzare una aprte degli amminoacidi necessari per costruire le proteine, ma alcuno devono essere introdotti per via alimentare e pertanto sono definiti “amminoacidi essenziali”.